Белок: определение, функции, источники, преимущества, элементы и структура
Белок: определение, функция, источник, преимущества, элементы и структура представляют собой высокомолекулярные сложные органические соединения, представляющие собой полимеры аминокислотных мономеров.
Также читайте статьи, которые могут быть связаны: Биоразнообразие, преимущества, типы и классификация
Определение белка
Белки представляют собой сложные высокомолекулярные органические соединения, которые представляют собой полимеры мономеров аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями. Молекулы белка содержат углерод, водород, кислород, азот и иногда серу и фосфор. Белки играют важную роль в структуре и функциях всех живых клеток и вирусов. Большая часть белка представляет собой фермент или субъединицу фермента. Другие типы белков играют роль в структурных или механических функциях, таких как те, которые составляют стержни и суставы цитоскелета.
Белки участвуют в иммунной системе (иммунной) как антитела, системы контроля в виде гормонов, как запасные компоненты (в семенах), а также в транспорте питательных веществ. Как источник питания белок действует как источник аминокислот для организмов, которые не могут образовывать эти аминокислоты (гетеротрофы). Белок - одна из гигантских биомолекул, помимо полисахаридов, липидов и полинуклеотидов, которые являются основными составляющими живых существ. Кроме того, белки - одна из наиболее изученных молекул в биохимии.
Белок был открыт Йенсом Якобом Берцелиусом в 1838 году. Биосинтез природного белка - это то же самое, что и генетическая экспрессия. Генетический код, переносимый ДНК, транскрибируется в РНК, которая действует как матрица для трансляции рибосомой. До этого момента белки все еще «сырые», состоящие только из протеиногенных аминокислот. Благодаря посттрансляционным механизмам образуются белки, которые выполняют полные биологические функции. Источниками белка являются мясо, рыба, яйца, молоко и продукты, похожие на творог, семенные растения, бобовые и картофель.
Белки (protos, что означает «наиболее важные») представляют собой сложные органические соединения с молекулярной массой которые представляют собой полимеры мономеров аминокислот, связанных друг с другом связями пептиды. Пептиды и белки представляют собой полимеры конденсации аминокислот с удалением воды из амино и карбоксильных групп.
Если молекулярная масса соединения меньше 6000, его обычно классифицируют как полипептид. Белок содержится во многих продуктах питания, которые часто употребляются людьми. Такие как темпе, тофу, рыба и так далее. Как правило, источником белка являются растительные и животные источники. Белок очень важен для жизни организмов в целом, потому что он служит для восстановления поврежденных клеток тела и снабжения необходимыми ему питательными веществами. Поэтому нам важно знать о белке и о том, что с ним связано. Белок - одна из гигантских биомолекул, помимо полисахаридов, липидов и полинуклеотидов, которые являются основными составляющими живых существ.
Белки представляют собой высокомолекулярные сложные органические соединения, которые представляют собой полимеры мономеров аминокислот, связанных друг с другом пептидными связями. Сама молекула белка содержит углерод, водород, кислород, азот и иногда серу и фосфор. Протеин был разработан Джонс Якобом Берцелиусом в 1938 году.
Также читайте статьи, которые могут быть связаны: «Гипопротеинемия» Определение и (Причина - Превышение - Эффект)
Компоненты белкового соединения
Основными строительными блоками белковой структуры являются аминокислоты. Аминокислоты - это органические соединения, которые содержат аминогруппу (NH2), группу карбоновой кислоты (COOH) и одну из другие группы, в основном из группы из 20 соединений, имеющих основную формулу NH2CHRCOOH, и связанных вместе связями пептиды. Другими словами, белки состоят из связанных между собой аминокислот.
Аминокислотный состав An -аминокислота состоит из:
- Атомный C. Он называется потому, что находится рядом с карбоксильной (кислотной) группой.
- Атом H связан с атомом C.
- Карбоксильная группа присоединена к атому C.
- Аминогруппа присоединена к атому C.
- Группа R, которая также связана с атомом C.
Виды аминокислот
Существует 20 видов аминокислот, каждая из которых определяется типом R-группы или боковой цепи аминокислоты. Если группа R отличается, то тип аминокислоты другой. Например, аминокислоты серин, аспарагиновая кислота и лейцин различаются только типом группы R.
Группы R аминокислот различаются по размеру, форме, заряду, водородосвязывающей способности и химической активности. Эти двадцать видов аминокислот никогда не меняются. Простейшая аминокислота - это глицин с атомом H в боковой цепи. Далее идет аланин с метильной группой (-CH3) в качестве боковой цепи.
Названия аминокислот
Нет |
Короткое имя |
| 1 | аланин (аланин) |
| 2 | Аргинин (аргинин) |
| 3 | Аспарагин (аспарагин) |
| 4 | Аспарагиновая кислота (аспарагиновая кислота) |
| 5 | Цистеин (цистин) |
| 6 | Глютамин (Глютамин) |
| 7 | Глутаминовая кислота (глутаминовая кислота) |
| 8 | Глицин (Глицин) |
| 9 | Гистидин (гистидин) |
| 10 | Изолейцин (изолейцин) |
| 11 | Лейцин (лейцин) |
| 12 | Лизин (лизин) |
| 13 | Метионин (метионин) |
| 14 | Фенилаланин (фенилаланин) |
| 15 | Пролин (пролин) |
| 16 | Серин (серин) |
| 17 | Треонин (Threonine) |
| 18 | Триптофан (Триптофан) |
| 19 | Тирозин (тирозин) |
| 20 | Валин (валин) Ала |
Также читайте статьи, которые могут быть связаны: Объяснение процесса метаболизма белков в организме
Пептидная связь
Двадцать видов аминокислот связаны друг с другом в различных последовательностях с образованием белков. Процесс образования белков из аминокислот называется синтезом белков. Связь между одной аминокислотой и другой называется пептидной связью. Эта пептидная связь также известна как амидная связь.
Попробуйте заново выучить основную структуру аминокислот. В белках или аминокислотных цепях карбоксильная группа (-COOH) связывается с аминогруппой (-NH2). На каждую образованную пептидную связь высвобождается 1 молекула воды (H2O).
Также читайте статьи, которые могут быть связаны: Понимание функций и типов витаминов
Структура белка
Белки, состоящие из цепочек аминокислот, будут иметь множество структур, уникальных для каждого белка. Поскольку белки состоят из химически разных аминокислот, белок связан пептидными связями, а иногда даже сульфидными связями. Кроме того, белки могут сворачиваться с образованием различных структур.
Существует 4 уровня структуры белка, а именно первичная структура, вторичная структура, третичная структура и четвертичная структура.
Первичная структура
Первичная структура представляет собой простую структуру с аминокислотными последовательностями, расположенными линейным образом, аналогичным порядку букв в слове, и отсутствует разветвление цепи.
Первичная структура образуется за счет связи между -аминогруппой и -карбоксильной группой (рис. 3). Эти связи называются пептидными связями или амидными связями. Эта структура может определять аминокислотную последовательность полипептида.
Фредерик Сэнгер - ученый, которому приписывают открытие метода определения аминокислотной последовательности в белках с использованием нескольких ферментов протеаз. который разрезает связи между определенными аминокислотами на более короткие пептидные фрагменты для дальнейшего разделения с помощью бумаги хроматографический. Аминокислотная последовательность определяет функцию белка. В 1957 году Вернон Ингрэм обнаружил, что транслокация аминокислот может изменить функцию белка и в дальнейшем вызвать генетическую мутацию.
Первичная структура белка относится к линейной аминокислотной последовательности полипептидной цепи. Первичная структура обусловлена ковалентными или пептидными связями, которые образуются в процессе биосинтеза белка, также известного как процесс трансляции. Два конца полипептидной цепи называются карбоксильным концом (С-конец) и амино-концом (N-концом) в зависимости от природы свободной группы. Подсчет остатков всегда начинается с N-конца (аминогруппа, -NH2), который является концом, на котором аминогруппа не участвует в пептидной связи. Первичная структура белка определяется генами, связанными с белком. Определенная последовательность нуклеотидов в ДНК транскрибируется в мРНК, которая считывается рибосомами в процессе, называемом трансляцией. Последовательности белков могут быть определены такими методами, как деградация по Эдману.
Также читайте статьи, которые могут быть связаны: Определение типов функций и характеристик белых кровяных телец (лейкоцитов)
Вторичная структура
Вторичная структура белков представляет собой регулярную повторяющуюся структуру складывания белкового скелета. Два наиболее распространенных шаблона - это альфа-спираль и бета-лист. Вторичная структура белка - это локализованная трехмерная структура различных аминокислотных последовательностей в белке, которая стабилизируется водородными связями. К различным формам вторичных структур, например, относятся следующие:
- o альфа-спираль (α-спираль, «альфа-твист»), спиралевидная спираль аминокислотных цепей;
- o бета-лист (β-лист, «бета-пластина») в виде широких листов, состоящих из ряда аминокислотных цепей, связанных водородными связями или тиоловыми (S-H) связями;
- o бета-поворот, (β-поворот, «изгиб-бета»); и гамма-поворот (γ-поворот, «гамма-отступ»).
Вторичная структура представляет собой комбинацию первичных структур, которые линейно стабилизированы водородными связями между группами = CO и = NH вдоль основной цепи полипептида. Примеры вторичных структур - спиральные и складчатые (рис. 4 и 5). Эта структура имеет сегменты в полипептиде, которые многократно скручены или свернуты. (Кэмпбелл и другие., 2009; Conn, 2008).
-Спиральная структура образуется между каждым карбонильным атомом кислорода в пептидной связи с водородом. присоединен к амидной группе пептидной связи с четырьмя аминокислотными остатками вдоль полипептидной цепи (Мюррей и другие, 2009).
Во вторичной структуре складчатость образована водородными связями между линейными участками полипептидной цепи. Были обнаружены две формы складок, а именно антипараллельные и параллельные (рисунки 6 и 7). Они отличаются друг от друга характером водородных связей. Антипараллельная конформация имеет конформацию связи 7, в то время как параллельная конформация короче 6,5 (Lehninger и другие, 2004). Если эти водородные связи могут образовываться между двумя отдельными полипептидными цепями или между двумя областями одноцепочечного рантаи самосворачивание с участием четырех аминокислотных структур, это известно как поворот, показанный на рисунке 8. (Мюррей и другие, 2009).
Третичная структура
Третичная структура белка - это общая укладка полипептидной цепи с образованием определенной трехмерной структуры. Например, третичная структура ферментов часто бывает плотной, шаровидной формы. Третичная структура, которая представляет собой комбинацию множества вторичных структур. Третичная структура обычно представляет собой каплю. Некоторые белковые молекулы могут физически взаимодействовать без ковалентных связей с образованием стабильных олигомеров (например, димеров, тримеров или квартомеров) и образования четвертичных структур.
Сворачивание контролируется гидрофобными взаимодействиями, но структура может быть стабильной только тогда, когда белковые фрагменты заблокированы в его место за счет специфических третичных взаимодействий, таких как солевые мостики, водородные связи и плотная упаковка боковых цепей и связей дисульфид.
Третичная структура белка - это перекрывающийся слой поверх ряда вторичных структур, которые состоит из нерегулярного скручивания связей между боковыми цепями (R-группами) различных аминокислот. (Рисунок 9). Эта структура представляет собой трехмерную конформацию, которая относится к пространственным отношениям между вторичными структурами. Эта структура стабилизируется четырьмя типами связей, а именно водородными связями, ионными связями, ковалентными связями и гидрофобными связями. В этой структуре гидрофобные связи очень важны для белков. Аминокислоты, обладающие гидрофобными свойствами, будут связываться с внутренней частью глобулярных белков, которые не связываются с водой, в то время как Гидрофильные аминокислоты обычно находятся на внешней поверхности, которая связывается с окружающей водой (Мюррей). и другие, 2009; Ленингер и другие, 2004).
Также читайте статьи, которые могут быть связаны: Определение полифенольных соединений в растениях
Четвертичная структура
Некоторые белки состоят из более чем одной полипептидной цепи. Четвертичная структура описывает различные субъединицы, используемые вместе для формирования структуры белка.
Четвертичная структура представляет собой картину расположения субъединиц или промоторов белка в пространстве. Эта структура состоит из двух или более белковых субъединиц с третичной структурой, которые образуют функциональный белковый комплекс. Связи, которые играют роль в этой структуре, представляют собой нековалентные связи, а именно электростатические, водородные и гидрофобные взаимодействия. Белки с четвертичной структурой часто называют мультимерными белками. Если белок состоит из двух субъединиц, он называется димерным белком, а если он состоит из четырех субъединиц, он называется тетрамерным белком (рис.10) (Lodish и другие., 2003; Мюррей и другие, 2009).
По строению белки можно разделить на 2 группы, а именно:
Простые белки - это белки, которые состоят только из молекул аминокислот. В группу входят, например:
- Протамин
Этот белок является щелочным и не свертывается при нагревании. - Альбумин
Белок растворим в воде и разбавленном солевом растворе, его BM относительно невысокий. Альбумин содержится в яичном белке (яичный альбумин), молоке (лактальбумин), крови (альбумин крови) и овощах. - Глобулины
Растворим в нейтральном солевом растворе, но не растворим в воде. Коагулируется при нагревании и оседает в солевом растворе высокой концентрации (высаливается) в организме, имеется много антител и фибриногеновых веществ. В молоке он находится в форме лактоглобулина, в яйцах - овоглобулин, в мясном миозине и ацитине и в соевых бобах, называемых глицилином, или в бобовых, называемых бобовыми. - Глютелин
Растворим в разбавленных кислотах и щелочах, но не растворим в нейтральных растворителях. Пример: глютен в пшенице и оризенин в рисе. - Проланин
Растворим в 50-90% этаноле и не растворим в воде. Этот белок содержит много пролина и глутаминовой кислоты, и его много в злаках. Например: зеин в кукурузе, глиадин в пшенице и кордеин в ячмене. - склеропротеин
Нерастворим в воде и нейтральных растворителях, устойчив к ферментативному гидролизу. Этот белок служит защитной структурой скелета у людей и животных. Примеры - коллаген, эластин и кератин. - гистон
Является основным белком, поскольку содержит много лизина и аргинина. Он растворим в воде и агломерируется аммиаком. - Глобулины
Почти так же, как гистоны. Глобулины богаты аргинином, триптофаном, гистидином, но не содержат изолейцина, присутствующего в крови (гемоглобина). - Протеин
Это очень простой белок с относительно низкой молекулярной массой (4000-8000), богатый аргинином, растворимый в воде, коагулирующий при нагревании и являющийся основным.
Простые белки по молекулярной форме делятся на 2 группы, а именно:
- Волокнистый белок (= склеропротеин = альбумоид = скрелин)
Волокна длинные и связаны водородными связями в виде фибрилл. Он не растворяется в воде, поэтому нерастворимый вызывает сильные межмолекулярные взаимодействия. Например, кератин (волосы, ногти, перья, рога), калоген (соединительная ткань), фиброин (шелк) и миозин (мышцы).
Эти волокнистые белки являются волокнистыми; нерастворим в разбавленных растворителях, будь то солевые, щелочные или спиртовые растворы. Молекула состоит из длинной молекулярной цепи, параллельной основной цепи, не образует кристаллов и при растяжении возвращается к исходной форме. Функция этого белка заключается в формировании структуры материалов и тканей, например кератина в волосах. Эта белковая молекула состоит из нескольких удлиненных полипептидных цепей, связанных друг с другом несколькими поперечными связями с образованием стабильного волокна или волокна. Его большая молекулярная масса не может быть определена крахмалом, и его трудно очистить. - Глобулярные белки
Глобульный белок имеет форму шара и в основном содержится в материалах животного происхождения (молоке, мясе, яйцах). Этот белок легко растворяется в соли и разбавленной кислоте, легко изменяется под воздействием температуры, концентрации соли, кислоты и основания, а также легко денатурируется. Глобулярные белки обычно имеют круглую или эллиптическую форму и состоят из вовлеченной полипептидной цепи.
Также читайте статьи, которые могут быть связаны: Определение биогума и ксантановой камеди Биологические науки
Комбинированный белок, который представляет собой белок, состоящий из белковой и небелковой группы. Эта группа называется простетической и состоит из углеводов, липидов или нуклеиновых кислот:
- Посферопротеины:
Он содержит группу фолиевой кислоты, присоединенную к гидроксильной группе серина и тероина. Он содержится в молоке и яичных желтках. - Липопротеины:
содержит липид жирных кислот листин. Таким образом, он является хорошим эмульгатором, содержащимся в яйцах, молоке и крови. - Нуклеопротеины:
сочетание нуклеиновых кислот и белков. Например: муцин в слюне, овомуцин в яйцах, нукоид в сыворотке. - Хромопротеины:
сочетание белков с пигментированными группами, которые обычно содержат металлические элементы. Примеры: гемоглобин, миклобулины, хлорофилл и флавопротеины. - Металлопротеины:
Это главный комплекс между белком и металлом, а также хромататор белка. Пример: ферритрин (содержит Fe), угольбумин (содержит CO и Zn).
Также читайте статьи, которые могут быть связаны: «Ядро (клеточное ядро)» Определение и (Структура - Функция)
Типы протеина
В этих белках есть типы или виды белков, которые делятся на 3 части, включая следующие:
Типы белков в зависимости от их функций
Белки в зависимости от их функции делятся на 3 вида, в том числе следующие:
- Идеальный протеин
Полный белок - это белок, который содержит полную аминокислоту. Идеальный белок обычно содержится в животном белке. - Менее совершенный белок
Несовершенный белок - это белок, который имеет полные аминокислоты, но количество некоторых из этих аминокислот невелико. Менее совершенный белок не может удовлетворить рост, но менее совершенный белок может поддерживать ранее существовавшую ткань. - Несовершенный белок
Несовершенный белок - это белок, в котором отсутствуют или отсутствуют незаменимые аминокислоты. Эти несовершенные белки не могут быть достаточными для роста, а также поддерживать то, что было раньше.
Типы белков в зависимости от их компонентов
Типы белков, в зависимости от их составляющих компонентов, делятся, среди прочего, на 3.
- Простой белок (Simple Protein)
Простые белки - это белки tabf, полученные в результате гидролиза, общий белок представляет собой смесь различных видов аминокислот. - Комплексные белки (сложные белки)
Комплексный белок - это белок, который возникает в результате полного гидролиза этого типа белка, состоящего из различных типов белка. виды аминокислот, кроме того, есть другие компоненты, такие как металлические элементы, фосфатные группы. так далее - Производное белка (производное белка)
Производный белок - это белок, который представляет собой промежуточный продукт, содержащийся в результате частичного гидролиза нативных белков.
Типы протеина в зависимости от источника протеина
Белок делится на растительный и животный белок:
- Растительный белок
Растительный белок - это белок, который поступает из растений или растений. - Белок животного происхождения
Растительный белок - это белок животного происхождения.
Также читайте статьи, которые могут быть связаны: Понимание всех характеристик и функций эпидермальной ткани
Функция белка
Функция этих белков в целом, белки действуют как вещества для построения тела, а также как защитные средства для тела, ускорители метаболизм и поддержка органов тела в различных сферах деятельности, и существуют различные функции белка, такие как: следующий:
- Может помочь, а также стимулировать рост и может поддерживать состав и структуру тела от клеток и тканей до органов тела.
- Белок - источник углеводов.
- Может помочь организму в борьбе, разрушении, а также может нейтрализовать вещества извне или посторонние вещества, попадающие в организм.
- Белок также является источником энергии для организма.
- Этот белок используется с пищей, а также содержит мало сахара.
- Может поддерживать, а также поддерживать кислотно-щелочной баланс и жидкости организма, поскольку эти белки также действуют как буферы.
- Может регулировать и управлять обменом веществ в организме, потому что белок - это фермент, который означает белок, который активируется и вступает в химические реакции.
- Белок также действует как биокатализатор.
- Белок является ингредиентом синтеза очень важных веществ, таких как гормоны, ферменты, антитела и хромосомы.
Также читайте статьи, которые могут быть связаны: Понимание экологии и мнения экспертов
Источник белка
Гаплек Мука
Гаплек - это маниока, высушенная на солнце для снижения содержания в ней антинутриентов. Гаплек можно использовать в качестве источника энергии в рационе, но содержание протеина низкое. Его использование в рационе должно быть менее 20%.
- Сорго
- пальмовое масло
Соевая мука
Соевый шрот - это кормовой ингредиент, являющийся источником белка, обычно используемый в рецептурах кормов для домашней птицы. Соевый шрот содержит большое количество белка и лизина, но мало метионина. Соевый шрот - это побочный продукт измельчения семян сои после того, как масло было извлечено механически (экспеллер) или химически (растворитель). Соевый шрот, произведенный механическим способом, содержит больше масла и сырой клетчатки, и больше меньшее содержание белка по сравнению с соевым шротом, полученным с использованием раствора гексан. Этот соевый шрот обеспечивает почти 25% потребности птицы в белке.
Соевого шрота в Индонезии нет, но его обычно импортируют из нескольких стран, таких как Америка и Индия. Пищевая ценность соевого шрота варьируется в зависимости от типа обработки, например: растворитель а также экспеллер.
Качество соевого шрота указано в стандарте SNI 01-4227-1996, который включает два качества, а именно качество 1, которое содержит больше белка, чем качество 2. Ограничивающим фактором, вызывающим беспокойство, является уровень афлатоксина, который не должен превышать 50 частей на миллиард.
Рыбная мука
Рыбная мука - это источник животного белка, который часто используют для приготовления курицы, потому что он содержит качественный белок и хороший источник аминокислот. Часть импортной муки импортируется, а часть - местного производства.
Рыбная мука, импортируемая из Америки, называется мукой из сельди, мукой из белой рыбы и мукой менхаден, которые различаются по типу используемой рыбы. Плотность импортной рыбной муки составляет 674 кг / м3.
Использование рыбной муки в рационах> 2% вызывает рыбный запах у яиц и мяса. Кроме того, чрезмерное употребление вызывает симптомы эрозии желудка, особенно у молодых цыплят.
В местной рыбной муке очень разное содержание питательных веществ, поскольку она поступает из нестандартных видов рыб или из отходов переработки рыбы. Перед употреблением рыбную муку необходимо проанализировать на содержание сырого протеина и кальция. Рыбная мука из отходов переработки рыбы (состоящая из головы и костей) обычно содержит более высокое содержание золы, чем цельная рыба.
Качество рыбной муки контролировалось в соответствии с СНИ 01-2715-19996 / Rev.92. Согласно SNI, рыбная мука, используемая в рационе кур, не должна содержать сальмонеллы.
Кокосовая мука
Отходы кокосовой промышленности, которые можно использовать в качестве корма для животных, представляют собой кокосовый жмых. Качество кокосового жмыха варьируется в зависимости от способа обработки и качества сырья. По своему химическому составу кокосовый жмых является источником белка для домашнего скота, содержание белка в нем составляет 21%. При его употреблении, особенно при однокомпонентном желудке, необходимо обращать внимание на баланс аминокислот, поскольку в кокосовом жмыхе отсутствуют аминокислоты лизин и гистидин. Кокосовая мука, которую можно использовать для птицы, должна составлять не более 20%.
Кокосовая мука - это побочный продукт, получаемый при экстракции свежей или сушеной кокосовой мякоти, и его можно использовать в качестве источника белка. Ограничение использования кокосовой муки в рационах вызвано низкой усвояемостью белка, дисбаланс лизина и метионина и легко прогоркнет при слишком долгом хранении из-за содержания высокое масло. Качество кокосовой муки стандартизовано с SNI 01-2904-1992.
Арахисовый торт
Арахисовая мука является побочным продуктом измельчения семян арахиса после экстракции масла механическим (экспеллер) или химическим (растворитель) способом. Арахисовая мука является источником белка для цыплят. Его использование в рационах ограничено, поскольку он содержит большое количество сырой клетчатки.
Мясно-костная мука
Мясно-костная мука является источником кормовых ингредиентов животного белка. Качество варьируется в зависимости от количества используемой кости. Если кость, используемая для изготовления МБМ, высока, это можно увидеть по высокому содержанию золы или минералов Ca и P. МБМ в качестве кормового сырья источника белка имеет содержание белка 50% и может вносить в корм довольно высокое содержание кальция.