タンパク質：定義、機能、ソース、利点、要素および構造
タンパク質：定義、機能、ソース、利点、要素および構造 アミノ酸モノマーのポリマーである高分子量の複雑な有機化合物です
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タンパク質の定義
タンパク質は、ペプチド結合によって互いに結合されたアミノ酸モノマーのポリマーである複雑な高分子量有機化合物です。 タンパク質分子には、炭素、水素、酸素、窒素、場合によっては硫黄とリンが含まれています。 タンパク質は、すべての生細胞とウイルスの構造と機能に重要な役割を果たします。 タンパク質のほとんどは酵素または酵素サブユニットです。 他の種類のタンパク質は、細胞骨格の桿体や関節を構成するものなど、構造的または機械的機能において役割を果たします。
タンパク質は、抗体として免疫系（免疫）、ホルモンの形で制御システム、貯蔵成分（種子中）、そして栄養素輸送にも関与しています。 タンパク質は栄養源として、これらのアミノ酸を形成できない生物（従属栄養生物）のアミノ酸源として機能します。 タンパク質は、生物の主成分である多糖類、脂質、ポリヌクレオチドに加えて、巨大な生体分子の1つです。 さらに、タンパク質は生化学で最も研究されている分子の1つです。
タンパク質は1838年にイェンス・ヤコブ・ベルセリウスによって発見されました。 自然のタンパク質生合成は遺伝子発現と同じです。 DNAによって運ばれる遺伝暗号はRNAに転写され、RNAはリボソームによる翻訳のテンプレートとして機能します。 この時点まで、タンパク質はまだ「生」であり、タンパク質構成アミノ酸のみで構成されています。 翻訳後のメカニズムを通じて、完全な生物学的機能を持つタンパク質が形成されます。 タンパク質の供給源は、肉、魚、卵、牛乳、クォークのような製品、種子植物、豆類、ジャガイモです。
タンパク質（「最も重要」を意味するプロト）は、分子量が 結合によって互いに結合されたアミノ酸モノマーのポリマーである ペプチド。 ペプチドとタンパク質は、アミノ基とカルボキシル基から水分を除去したアミノ酸の縮合ポリマーです。
化合物の分子量が6,000未満の場合、通常はポリペプチドとして分類されます。 タンパク質は、人間が消費することが多い多くの食品に含まれています。 テンペ、豆腐、魚など。 一般的に、タンパク質の供給源は植物および動物の供給源です。 タンパク質は、損傷した体細胞を修復し、体が必要とする栄養素を供給するのに役立つため、一般に生物の生命にとって非常に重要です。 ですから、タンパク質とそれに関連するものについて知ることは私たちにとって重要です。 タンパク質は、生物の主成分である多糖類、脂質、ポリヌクレオチドに加えて、巨大な生体分子の1つです。
タンパク質は、ペプチド結合によって互いに結合されたアミノ酸モノマーのポリマーである高分子量の複雑な有機化合物です。 タンパク質分子自体には、炭素、水素、酸素、窒素、場合によっては硫黄とリンが含まれています。 タンパク質は、1938年にJons JakobBerzeliusによって処方されました。
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タンパク質配合成分
タンパク質構造の基本的な構成要素はアミノ酸です。 アミノ酸は、アミノ基（NH2）、カルボン酸基（COOH）、および 他のグループ、主に基本式NH2CHRCOOHを持ち、結合によって結合された20の化合物のグループから ペプチド。 言い換えれば、タンパク質は互いに結合したアミノ酸で構成されています。
アミノ酸の構造-アミノ酸は次のもので構成されています。
- アトミックC。 カルボキシル（酸）基の隣にあるので呼ばれます。
- C原子に結合したH原子。
- C原子に結合したカルボキシル基。
- C原子に結合したアミノ基。
- C原子原子にも結合しているR基。
アミノ酸の種類
アミノ酸は20種類あり、それぞれR基やアミノ酸の側鎖の種類によって決まります。 R基が異なるとアミノ酸の種類も異なります。 たとえば、アミノ酸のセリン、アスパラギン酸、ロイシンは、R基の種類だけが異なります。
アミノ酸のR基は、サイズ、形状、電荷、水素結合能力、および化学反応性が異なります。 この20種類のアミノ酸は決して変わらない。 最も単純なアミノ酸は、H原子を側鎖とするグリシンです。 次は、側鎖としてメチル基（-CH3）を持つアラニンです。
アミノ酸名
番号 |
ショートネーム |
| 1 | アラニン（アラニン） |
| 2 | アルギニン（アルギニン） |
| 3 | アスパラギン（アスパラギン） |
| 4 | アスパラギン酸（アスパラギン酸） |
| 5 | システイン（シスチン） |
| 6 | グルタミン（グルタミン） |
| 7 | グルタミン酸（グルタミン酸） |
| 8 | グリシン（グリシン） |
| 9 | ヒスチジン（ヒスチジン） |
| 10 | イソロイシン（イソロイシン） |
| 11 | ロイシン（ロイシン） |
| 12 | リジン（リジン） |
| 13 | メチオニン（メチオニン） |
| 14 | フェニルアラニン（フェニルアラニン） |
| 15 | プロリン（プロリン） |
| 16 | セリン（セリン） |
| 17 | スレオニン（スレオニン） |
| 18 | トリプトファン（トリプトファン） |
| 19 | チロシン（チロシン） |
| 20 | バリン（バリン）アラ |
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ペプチド結合
20種類のアミノ酸がさまざまな配列で結合してタンパク質を形成しています。 アミノ酸からタンパク質を形成するプロセスは、タンパク質合成と呼ばれます。 あるアミノ酸と別のアミノ酸の間の結合は、ペプチド結合と呼ばれます。 このペプチド結合は、アミド結合としても知られています。
アミノ酸の基本構造を再学習してみてください。 タンパク質またはアミノ酸鎖では、カルボキシル基（-COOH）がアミノ基（-NH2）に結合します。 形成されたペプチド結合ごとに、1分子の水（H2O）が放出されます。
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タンパク質構造
アミノ酸の鎖で構成されているタンパク質は、それぞれのタンパク質に固有のさまざまな構造を持っています。 タンパク質は化学的に異なるアミノ酸で構成されているため、タンパク質はペプチド結合によって、場合によっては硫化物結合によっても結合されます。 さらに、タンパク質は折りたたまれてさまざまな構造を形成する可能性があります。
タンパク質構造には、一次構造、二次構造、三次構造、四次構造の4つのレベルがあります。
一次構造
一次構造は、単語の文字の順序と同様にアミノ酸配列が直線的に配置された単純な構造であり、鎖の分岐はありません。
一次構造は、-アミノ基と-カルボキシル基の間の結合によって形成されます（図3）。 これらの結合は、ペプチド結合またはアミド結合と呼ばれます。 この構造は、ポリペプチドのアミノ酸配列を決定することができます。
フレデリックサンガーは、いくつかのプロテアーゼ酵素を使用してタンパク質のアミノ酸配列を決定する方法を見つけたと信じられている科学者です。 これは、紙の助けを借りてさらに分離するために、特定のアミノ酸間の結合をより短いペプチドフラグメントにスライスします クロマトグラフィー。 アミノ酸配列がタンパク質の機能を決定し、1957年にVernon Ingramは、アミノ酸の転座がタンパク質の機能を変化させ、さらに遺伝子変異を引き起こすことを発見しました。
タンパク質の一次構造とは、ポリペプチド鎖の線形アミノ酸配列を指します。 一次構造は、翻訳プロセスとしても知られるタンパク質生合成プロセス中に作成される共有結合またはペプチド結合によって引き起こされます。 ポリペプチド鎖の両端は、遊離基の性質に基づいて、カルボキシル末端（C末端）およびアミノ末端（N末端）と呼ばれます。 残基カウントは常にN末端（アミノ基、-NH）から始まります2）、これはアミノ基がペプチド結合に関与していない末端です。 タンパク質の一次構造は、タンパク質に関連する遺伝子によって決定されます。 DNAのヌクレオチドの特定の配列はmRNAに転写され、翻訳と呼ばれるプロセスでリボソームによって読み取られます。 タンパク質配列は、エドマン分解などの方法で決定できます。
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二次構造
タンパク質の二次構造は、タンパク質骨格の規則的で反復的な折り畳みパターンです。 最も一般的な2つのパターンは、アルファヘリックスとベータシートです。 タンパク質の二次構造は、水素結合によって安定化されたタンパク質のさまざまなアミノ酸配列の局所的な三次元構造です。 たとえば、さまざまな形式の二次構造は次のとおりです。
- oアルファヘリックス（αヘリックス、「アルファツイスト」）、アミノ酸鎖のらせん状のらせん。
- o水素結合またはチオール（S-H）結合によって連結された多数のアミノ酸鎖から構成される幅の広いシートの形のベータシート（βシート、「ベータプレート」）。
- oベータターン、（βターン、「ベンドベータ」）; およびガンマターン（γターン、「ガンマインデント」）。
二次構造は、ポリペプチド骨格に沿った= CO基と= NH基の間の水素結合によって線形に安定化された一次構造の組み合わせです。 二次構造の例は、ヘリックスとプリーツです（図4と5）。 この構造は、ポリペプチドに繰り返しコイル状または折り畳まれたセグメントを持っています。 （キャンベル et al., 2009; Conn、2008）。
らせん構造は、水素とのペプチド結合の各カルボニル酸素原子間に形成されます ポリペプチド鎖に沿って4つのアミノ酸残基を持つペプチド結合のアミド基に結合 （マレー et al, 2009).
二次構造では、プリーツはポリペプチド鎖の線形領域間の水素結合によって形成されます。 プリーツの2つの形態、すなわち逆平行と平行が見つかりました（図6および7）。 この2つは、水素結合パターンが異なります。 逆平行配座の結合配座は7ですが、平行配座は6.5と短くなっています（レーニンガー et al, 2004). これらの水素結合が2つの別々のポリペプチド鎖間または単鎖の2つの領域間で形成される可能性がある場合 4つのアミノ酸構造を含む自己折り畳み、それは図8に示すターンとして知られています （マレー et al, 2009).
三次構造
タンパク質の三次構造は、特定の三次元構造を形成するためのポリペプチド鎖の全体的な折り畳みです。 たとえば、酵素の三次構造はしばしば緻密で球形です。 さまざまな二次構造を組み合わせた三次構造。 三次構造は通常ブロブです。 一部のタンパク質分子は、共有結合なしで物理的に相互作用して、安定したオリゴマー（たとえば、二量体、三量体、または四次体）を形成し、四次構造を形成します。
折り畳みは疎水性相互作用によって制御されますが、構造はタンパク質部分がに固定されている場合にのみ安定することができます 塩橋、水素結合、側鎖と結合の密なパッキングなど、特定の三次相互作用によるその場所 ジスルフィド。
タンパク質の三次構造は、二次構造のパターンの上に重なっている層です。 さまざまなアミノ酸の側鎖（Rグループ）間の結合の不規則なねじれで構成されています （図9）。 この構造は、二次構造間の空間的関係を参照する3次元コンフォメーションです。 この構造は、水素結合、イオン結合、共有結合、疎水性結合の4種類の結合によって安定化されます。 この構造では、疎水性結合はタンパク質にとって非常に重要です。 疎水性のアミノ酸は、水に結合しない球状タンパク質の内部に結合しますが、 親水性アミノ酸は通常、周囲の水に結合する外面にあります（Murray。）。 et al, 2009; レーニンガー et al, 2004).
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四次構造
一部のタンパク質は、複数のポリペプチド鎖で構成されています。 四次構造は、タンパク質の構造を形成するために一緒に使用されるさまざまなサブユニットを表します。
四次構造は、空間内のタンパク質のサブユニットまたはプロモーターの配置の写真です。 この構造には、機能的なタンパク質複合体を形成する三次構造を持つ2つ以上のタンパク質サブユニットがあります。 この構造で役割を果たす結合は、非共有結合、つまり静電相互作用、水素相互作用、および疎水性相互作用です。 四次構造を持つタンパク質は、しばしば多量体タンパク質と呼ばれます。 タンパク質が2つのサブユニットで構成されている場合、それは二量体タンパク質と呼ばれ、4つのサブユニットで構成されている場合、それは四量体タンパク質と呼ばれます（図10）（Lodish et al., 2003; マレー et al, 2009).
構造の観点から、タンパク質は2つのグループに分けることができます。
単純なタンパク質は、アミノ酸分子のみで構成されるタンパク質です。 たとえば、グループに含まれます。
- プロタミン
このタンパク質はアルカリ性であり、加熱しても凝固しません。 - アルブミン
タンパク質は水と希薄な塩溶液に溶け、そのBMは比較的低いです。 アルブミンは、卵白（卵白アルブミン）、牛乳（ラクトアルブミン）、血液（血中アルブミン）、野菜に含まれています。 - グロブリン
中性塩類溶液に可溶ですが、水には不溶です。 熱によって凝固し、体内の高濃度の塩溶液（塩析）に沈殿します。多くの抗体とフィブリノーゲン物質があります。 ミルクでは、ラクトグロブリン、卵、オボグロブリン、肉のミオシンとアシチン、そしてグリシリンと呼ばれる大豆、または一般的にマメ科植物と呼ばれるマメ科植物の形をしています。 - グルテリン
希酸および希塩基に可溶ですが、中性溶媒には不溶です。 例：小麦のグルテンと米のオリゼニン。 - プロラニン
50〜90％エタノールに可溶で、水に不溶。 このタンパク質は、プロリンとグルタミン酸を多く含み、穀物に豊富に含まれています。 例：トウモロコシのゼイン、小麦のグリアジン、大麦のコルデイン。 - 線維状タンパク質
水および中性溶媒に不溶で、酵素加水分解に耐性があります。 このタンパク質は、人間と動物の保護骨格構造として機能します。 例としては、コラーゲン、エラスチン、ケラチンがあります。 - ヒストン
リジンやアルギニンを多く含んでいるので、基本的なたんぱく質です。 それは水溶性であり、アンモニアによって凝集します。 - グロブリン
ヒストンとほぼ同じです。 グロブリンはアルギニン、トリプトファン、ヒスチジンが豊富ですが、血中に存在するイソロイシン（ヘモグロビン）は含まれていません。 - タンパク質
非常に単純なタンパク質で、比較的低分子量（4000-8000）で、アルギニンが豊富で、水に溶け、熱で凝固し、塩基性です。
分子形状に応じた単純なタンパク質は、次の2つのグループに分けられます。
- 線維状タンパク質（=線維状タンパク質=アルブミン=スクレリン）
繊維は長く、水素結合によってフィブリルとして結合されています。 水に溶けないので、この不溶性は強い分子間力を引き起こします。 たとえば、ケラチン（髪、爪、羽毛、角）、カロゲン（結合組織）、フィブロイン（絹）、ミオシン（筋肉）。
これらの繊維状タンパク質は繊維状です。 塩、アルカリまたはアルコール溶液のいずれかの希薄な溶媒に不溶性。 この分子は、主鎖に平行な長い分子鎖で構成されており、結晶を形成せず、伸ばすと元の形状に戻ります。 このタンパク質の機能は、材料や組織の構造を形成することです。例として、髪のケラチンがあります。 このタンパク質分子は、いくつかのポリペプチド鎖で構成されており、これらは伸長し、いくつかの架橋によって互いに結合して、安定した繊維を形成します。 その高分子量はでんぷんでは測定できず、精製が困難です。 - 球状タンパク質
球形のタンパク質はボールのような形をしており、主に動物の材料（牛乳、肉、卵）に含まれています。 このタンパク質は、塩や希酸に溶けやすく、温度、塩濃度、酸、塩基の影響で変化しやすく、変性しやすいタンパク質です。 球状タンパク質は、一般に球形または楕円形であり、関与するポリペプチド鎖からなる。
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タンパク質と非タンパク質グループからなるタンパク質である複合タンパク質。 このグループは補欠分子族と呼ばれ、炭水化物、脂質、または核酸で構成されています。
- ポスフェロタンパク質：
セリンとセロインのヒドロキシル基に結合した葉酸基が含まれています。 牛乳や卵黄に含まれています。 - リポタンパク質：
脂肪酸脂質、listineが含まれています。 そのため、卵、牛乳、血液に含まれる優れた乳化剤としての能力があります。 - 核タンパク質：
核酸とタンパク質の組み合わせ。 例：唾液中のムチン、卵中のオボムチン、血清中のヌコイド。 - 色素タンパク質：
タンパク質と、通常は金属元素を含む着色基との組み合わせ。 例：ヘモグロビン、ミグロブリン、クロロフィル、フラボタンパク質。 - 金属タンパク質：
これは、タンパク質と金属、およびタンパク質クロメーターの間の主要な複合体です。 例：フェリトリン（Feを含む）、コールブミン（COとZnを含む）。
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タンパク質の種類
これらのタンパク質には、次の3つの部分に分けられる種類または種類のタンパク質があります。
機能に基づくタンパク質の種類
機能に基づくタンパク質は、以下の3種類で構成されています。
- パーフェクトプロテイン
完全なタンパク質は、完全なアミノ酸を含むタンパク質です。 完全なタンパク質は一般的に動物性タンパク質に含まれています。 - 不完全なタンパク質
不完全なタンパク質は完全なアミノ酸を持っているタンパク質ですが、これらのアミノ酸のいくつかの量は少量です。 完全性の低いタンパク質は成長に対応できませんが、完全性の低いタンパク質は既存の組織を維持できます。 - 不完全なタンパク質
不完全なタンパク質とは、必須アミノ酸を欠いている、または持っていないタンパク質です。 これらの不完全なタンパク質は、成長に十分ではなく、以前そこにあったものを維持することもできません。
成分に基づくタンパク質の種類
タンパク質の種類は、その構成成分に基づいて、とりわけ3つに分けられます。
- シンプルプロテイン（シンプルプロテイン）
単純なタンパク質は加水分解の結果から得られたtabfタンパク質であり、総タンパク質はさまざまな種類のアミノ酸の混合物です。 - 複合タンパク質（複合タンパク質）
複合タンパク質は、さまざまな種類のタンパク質からなるその種類のタンパク質の完全な加水分解から生じるタンパク質です。 金属元素、リン酸基などの他の成分がある以外にアミノ酸の種類。 等 - タンパク質誘導体（タンパク質誘導体）
派生タンパク質は、天然タンパク質の部分加水分解から含まれる中間生成物であるタンパク質です。
タンパク質源に基づくタンパク質の種類
タンパク質は植物性タンパク質と動物性タンパク質に分けられます：
- 植物性タンパク質
植物性タンパク質は、植物または植物に由来するタンパク質です。 - 動物性タンパク質
植物性タンパク質は、動物由来のタンパク質です。
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タンパク質機能
これらのタンパク質の機能は一般的に、タンパク質はボディビルディング物質として機能し、ボディプロテクター、ブースターとしても機能します 代謝とさまざまな活動で体の臓器をサポートし、次のようなタンパク質のさまざまな機能があります。 以下：
- 成長を助け、促進することができ、細胞、組織から体の器官まで体の構成と構造を維持することができます。
- タンパク質は炭水化物の供給源です。
- 体が戦ったり、破壊したりするのを助け、外部からの物質や体に入る異物を中和することもできます。
- タンパク質はまた、体のエネルギー源としても機能します。
- このタンパク質は食事摂取量として機能し、糖分も少ないです。
- これらのタンパク質は緩衝液としても機能するため、酸塩基平衡と体液を維持し、維持することもできます。
- タンパク質は、活性化して化学反応を起こすタンパク質を意味する酵素であるため、体の代謝を調節し、実行することもできます。
- タンパク質は生体触媒としても機能します
- タンパク質は、ホルモン、酵素、抗体、染色体などの非常に重要な物質の合成における成分です。
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タンパク質源
ガプレク小麦粉
Gaplekは、反栄養素の含有量を減らすために天日で乾燥させたキャッサバです。 Gaplekは配給量のエネルギー源として使用できますが、タンパク質含有量は低くなっています。 配給量での使用は20％未満である必要があります
- ソルガム
- ヤシ油
大豆粕
大豆ミールは、家禽飼料配合物で一般的に使用されるタンパク質源飼料成分です。 大豆ミールはタンパク質が多く、リジンが豊富ですが、メチオニンは少ないです。 大豆ミールは、油が機械的に（エクスペラー）または化学的に（溶媒）抽出された後、大豆種子を製粉することの副産物です。 機械的に製造された大豆ミールには、より多くの油と粗繊維が含まれています。 溶液を使用して製造された大豆ミールと比較してタンパク質含有量が少ない ヘキサン。 この大豆ミールは、家禽のタンパク質必要量のほぼ25％を供給します。
インドネシアでの大豆粕の入手可能性は存在しませんが、それは一般的にアメリカやインドなどのいくつかの国から輸入されています。 大豆ミールの栄養価は、次のような加工の種類によって異なります。 溶媒 そして エクスペラー.
大豆ミールの品質はSNI01-4227-1996に記載されており、品質2よりもタンパク質が高い品質1の2つの品質で構成されています。 懸念される制限要因は、50ppbを超えてはならないアフラトキシンレベルです。
魚粉
魚粉は、高品質のタンパク質と優れたアミノ酸源を備えているため、鶏肉によく使用される動物性タンパク質の供給源です。 輸入された小麦粉の中には輸入されたものもあれば、地元のものもあります。
アメリカから輸入された魚粉は、使用する魚の種類によって区別されるニシンミール、白身魚ミール、メンハーデンミールという名前が付けられています。 輸入魚粉の品質は、674 kg / m3の密度で測定されます。
2％を超える飼料で魚粉を使用すると、卵や肉に魚臭が発生します。 さらに、過度の使用は砂嚢、特に若い鶏に侵食症状を引き起こします。
地元の魚粉は、標準外の魚種や水産加工廃棄物に由来するため、栄養素の含有量が非常に多様です。 使用する前に、魚粉の粗タンパク質とカルシウム含有量を分析する必要があります。 水産加工廃棄物（頭と骨からなる）からの魚粉は、一般的に魚全体よりも高い灰分を含んでいます。
魚粉の品質は、SNI 01-2715-19996 /Rev.92に基づいて管理されました。 SNIによると、鶏肉の飼料に使用される魚粉にはサルモネラ菌が含まれていてはなりません。
ココナッツミール
動物飼料として使用できるココナッツ産業廃棄物はココナッツケーキです。 ココナッツケーキの品質は、加工方法や原材料の品質によって異なります。 その化学組成に基づいて、ココナッツケーキは家畜のタンパク質源であり、それに含まれるタンパク質は21％です。 ココナッツケーキはアミノ酸のリジンとヒスチジンを欠いているため、特に単胃の場合、アミノ酸のバランスに注意を払う必要があります。 家禽に使用できるココナッツミールは20％を超えてはなりません。
ココナッツミールは、新鮮なまたは乾燥したココナッツの果肉の抽出から得られる副産物であり、タンパク質源として使用できます。 飼料でのココナッツミールの使用の制限は、タンパク質の消化率が低いためです。 リジンとメチオニンのバランスが崩れ、内容物が原因で長期間保存すると簡単に悪臭を放ちます 高油。 ココナッツ粉の品質は、SNI01-2904-1992で標準化されています。
ピーナッツケーキ
ピーナッツミールは、機械的（エクスペラー）または化学的（溶媒）で油を抽出した後、ピーナッツシードを粉砕することの副産物です。 ピーナッツミールは鶏肉のたんぱく質源です。 粗繊維が多いため、飼料への使用は制限されています。
肉と骨粉
肉と骨の粉は、動物性タンパク質飼料成分の供給源です。 使用する骨の量によって品質は異なります。 MBMを作るために使用される骨が高い場合、それは高い灰分またはミネラルCaとPから見ることができます。 タンパク質源飼料原料としてのMBMは、タンパク質含有量が50％であり、飼料中の非常に高いCaに寄与する可能性があります。